Denaturering av proteinfaktorer som forårsaker det og konsekvenser



den denaturering av proteiner Den består av tapet av den tredimensjonale strukturen av forskjellige miljøfaktorer, som temperatur, pH eller visse kjemiske midler. Tapet av strukturen resulterer i tap av den biologiske funksjonen assosiert med det proteinet, enten enzymatisk, strukturell, transportør, blant andre..

Proteinstrukturen er svært følsom for endringer. Destabiliseringen av en enkelt bro av essensielt hydrogen kan denaturere proteinet. Likeledes er det interaksjoner som ikke er strengt tatt nødvendig for å møte proteinfunksjonen, og i tilfellet av å være stabile, noe som ikke har noen innvirkning på driften.

index

  • 1 Struktur av proteiner
    • 1.1 Primær struktur
    • 1.2 Sekundær struktur
    • 1.3 Tertiær struktur
    • 1.4 Kvartær struktur
  • 2 Faktorer som forårsaker denaturering
    • 2,1 pH
    • 2.2 Temperatur
    • 2.3 Kjemiske stoffer
    • 2.4 Reduksjonsmidler
  • 3 Konsekvenser
    • 3.1 Renaturering
  • 4 kaperonproteiner
  • 5 referanser

Struktur av proteiner

For å forstå prosesser av protein denaturering, må vi vite hvordan proteiner er organisert. Disse presenterer primær, sekundær, tertiær og kvaternær struktur.

Primærstruktur

Det er sekvensen av aminosyrer som utgjør nevnte protein. Aminosyrer er de grunnleggende byggeblokkene til disse biomolekylene, og det er 20 forskjellige typer, hver med spesielle fysiske og kjemiske egenskaper. De knyttes sammen ved hjelp av en peptidbinding.

Sekundær struktur

I denne strukturen begynner denne lineære kjeden av aminosyrer å brettes av hydrogenbindinger. Det er to grunnleggende sekundære strukturer: spiralen a, spiralformet; og det brettede arket β, når to lineære kjeder er justert parallelt.

Tertiær struktur

Involver andre typer krefter som resulterer i spesifikk folding av den tredimensjonale formen.

R kjeder av aminosyrerester som utgjør strukturen til proteinet, kan danne disulfidbroer og hydrofobe deler av proteinene er gruppert på innsiden, mens hydrofile gi ansiktet vann. Van der Waals styrker fungerer som en stabilisator av de beskrevne interaksjoner.

Kvartær struktur

Den består av aggregater av protein enheter.

Når et protein denatureres, mister det den kvaternære, tertiære og sekundære strukturen, mens den primære gjenstår intakt. Proteiner som er rik på disulfidbindinger (tertiær struktur) gir større motstand mot denaturering.

Faktorer som forårsaker denaturering

En hvilken som helst faktor som destabiliserer de ikke-kovalente bindingene som er ansvarlige for å opprettholde den opprinnelige strukturen av proteinet, kan produsere dens denaturering. Blant de viktigste vi kan nevne:

pH-

Ved svært ekstreme pH-verdier, enten sure eller basale medier, kan proteinet miste sin tredimensjonale konfigurasjon. Overskuddet av H ioner+ og OH- i midten destabiliserer samspillet mellom proteinet.

Denne forandringen i ionmønster gir denaturering. Denatureringen ved pH kan være reversibel i noen tilfeller og i andre irreversible.

temperaturen

Termisk denaturering oppstår når temperaturen øker. I organismer som lever i gjennomsnittlige miljøforhold, begynner proteiner å destabilisere ved temperaturer over 40 ° C. Klart kan proteiner fra termofile organismer tåle disse temperaturområdene.

Økninger i temperatur resulterer i økte molekylære bevegelser som påvirker hydrogenbindinger og andre ikke-kovalente bindinger, noe som resulterer i tap av tertiær struktur.

Disse temperaturøkningene fører til en reduksjon i reaksjonshastigheten, hvis vi snakker om enzymer.

Kjemiske stoffer

Polare stoffer - som urea - i høye konsentrasjoner påvirker hydrogenbindinger. Også ikke-polare stoffer kan ha lignende konsekvenser.

Vaskemidler kan også destabilisere proteinstrukturen; Det er imidlertid ikke en aggressiv prosess, og de er for det meste reversible.

Reduksjonsmidler

B-merkaptoetanol (HOCH2CH2SH) er et kjemisk middel som ofte brukes i laboratoriet for å deature proteiner. Det er ansvarlig for å redusere disulfidbroer mellom aminosyrerester. Det kan destabilisere den tertiære eller kvaternære strukturen av proteinet.

Et annet reduksjonsmiddel med lignende funksjoner er ditiotreitol (DTT). I tillegg er andre faktorer som bidrar til tap av den opprinnelige strukturen i proteiner tungmetaller i høye konsentrasjoner og ultrafiolett stråling.

innvirkning

Når denaturering oppstår, mister proteinet sin funksjon. Proteiner fungerer optimalt når de er i deres hjemlige tilstand.

Funksjonstapet er ikke alltid forbundet med en denatureringsprosess. En liten endring i proteinstrukturen kan føre til tap av funksjon uten å destabilisere hele tredimensjonalstrukturen.

Prosessen kan eller ikke kan være irreversibel. I laboratoriet, hvis betingelsene reverseres, kan proteinet gå tilbake til sin opprinnelige konfigurasjon.

renaturering

En av de mest kjente og avgjørende forsøkene på renaturering ble vist i Ribonuclease A.

Når forskerne tilsatte denatureringsmidler som urea eller p-merkaptoetanol, ble proteinet denaturert. Hvis disse midlene ble fjernet, returnerte proteinet til dets native konformasjon og kunne utføre sin funksjon med en effektivitet på 100%.

En av de viktigste konklusjonene av denne undersøkelsen var å demonstrere eksperimentelt at den tredimensjonale konformasjonen av proteinet er gitt ved sin primære struktur.

I noen tilfeller er denatureringsprosessen helt irreversibel. For eksempel, når vi koker en egg vi søker varme på proteiner (den viktigste er albumin) som utgjør den, er klart tar et fast, hvitt utseende. Intuitivt kan vi konkludere med at selv om vi kjøler det, kommer det ikke tilbake til sin opprinnelige form.

I de fleste tilfeller leds denatureringsprosessen av tap av oppløselighet. Det reduserer også viskositeten, diffusjonshastigheten og krystalliserer lettere.

Kaperonproteiner

Kaperon eller chaperoninproteiner er ansvarlige for å forhindre denaturering av andre proteiner. De undertrykker også visse interaksjoner som ikke er tilstrekkelige mellom proteinene for å sikre en korrekt sammenfolding av det samme.

Når temperaturen i mediet øker, øker disse proteinene konsentrasjonen og virker ved å forhindre denaturering av andre proteiner. Det er derfor de kalles også "heat shock proteiner" eller HSP for sin akronym på engelsk (Heat Shock Proteins).

Chaperoninene er analoge med et bur eller et fat som beskytter i sitt indre protein av interesse. 

Disse proteinene som reagerer på situasjoner av cellulær stress har blitt rapportert i ulike grupper av levende organismer og er sterkt konserverte. Det finnes forskjellige typer chaperoniner, og de er klassifisert i henhold til deres molekylvekt.

referanser

  1. Campbell, N. A., & Reece, J. B. (2007). biologi. Ed. Panamericana Medical.
  2. Devlin, T. M. (2004). Biokjemi: lærebok med kliniske anvendelser. Jeg reverserte.
  3. Koolman, J., & Röhm, K. H. (2005). Biokjemi: tekst og atlas. Ed. Panamericana Medical.
  4. Melo, V., Ruiz, V. M., & Cuamatzi, O. (2007). Biokjemi av metabolske prosesser. Reverte.
  5. Pacheco, D., & Leal, D. P. (2004). Medisinsk biokjemi. Editorial Limusa.
  6. Pena, A., Arroyo, A., Gómez, A., & Tapia, R. (1988). biokjemi. Editorial Limusa.
  7. Sadava, D., & Purves, W. H. (2009). Liv: Vitenskapen om biologi. Ed. Panamericana Medical.
  8. Tortora, G.J., Funke, B.R., og Case, C.L. (2007). Introduksjon til mikrobiologi. Ed. Panamericana Medical.
  9. Voet, D., Voet, J. G., & Pratt, C.W. (2007). Grunnlag for biokjemi. Ed. Panamericana Medical.