Immunoglobuliner Struktur, Typer og Funksjoner

den immunoglobuliner De er molekyler som lager B-lymfocytter og plasmaceller som bidrar til å forsvare kroppen. De består av et glykoproteinbiomolekyl som tilhører immunsystemet. De er et av de mest omfattende proteinene i blodserum, etter albumin.

Antistoff er et annet navn som immunoglobuliner mottar, og de betraktes som globuliner på grunn av deres oppførsel i elektroforese av blodserumet som inneholder dem. Immunglobulinmolekylet kan være enkelt eller komplekst, avhengig av om dets presentasjon er som en monomer eller polymeriseres.

Den vanlige strukturen av immunglobuliner er lik bokstaven "Y". Det finnes fem typer immunoglobuliner som presenterer morfologiske, funksjonelle og lokaliseringsforskjeller i organismen. De strukturelle forskjellene i antistoffene er ikke i form, men i deres sammensetning; hver type har et bestemt mål.

Den immunologiske responsen som fremmes av immunoglobuliner er meget spesifikk og er en svært kompleks mekanisme. Stimuleringen for dets sekresjon av cellene aktiveres i nærvær av midler som er fremmede for organismen, slik som bakterier. Funksjonen av immunoglobulinet vil være å binde seg til det fremmede elementet og eliminere det.

Immunoglobuliner eller antistoffer kan være tilstede både i blodet og i membranens overflate av organene. Disse biomolekylene representerer viktige elementer i menneskets forsvarssystem.

index

• 1 struktur
  • 1.1 tunge kjeder
  • 1.2 Lette kjeder
  • 1.3 Segmenter Fc og Fab
• 2 typer
  • 2.1 Immunoglobulin G (IgG)
  • 2.2 Immunoglobulin M (IgM)
  • 2.3 Immunoglobulin A (IgA)
  • 2.4 Immunoglobulin E (IgE)
  • 2,5 immunoglobulin D (IgD)
  • 2.6 Typeendring
• 3 funksjoner
  • 3.1 Generelle funksjoner
  • 3.2 Spesifikke funksjoner
• 4 referanser

struktur

Antistoffernes struktur inneholder aminosyrer og karbohydrater, oligosakkaridene. Den overvektige forekomsten av aminosyrer, deres kvantitet og fordeling er det som bestemmer immunoglobulins struktur.

Som alle proteiner har immunoglobuliner primær, sekundær, tertiær og kvaternær struktur, som bestemmer deres typiske utseende.

Med tanke på antall aminosyrer som de presenterer, har immunoglobuliner to typer kjede: tungkjede og lettkjede. I tillegg, i henhold til sekvensen av aminosyrer i sin struktur, har hver av kjedene en variabel region og en konstant region.

Tunge kjeder

De tunge kjedene av immunglobuliner korresponderer med polypeptid-enheter som består av 440 aminosyresekvenser.

Hvert immunoglobulin har 2 tunge kjeder, og hver av disse har en variabel region og en konstant region. Den konstante regionen har 330 aminosyrer og de variable 110 aminosyrer sekvensert.

Strukturen av den tunge kjeden er forskjellig for hver immunoglobulin. De er totalt 5 typer tungkjede som bestemmer type immunoglobulin.

Tunge kjede typer er identifisert av de greske bokstavene y, μ, α, ε, δ for henholdsvis immunglobuliner IgG, IgM, IgA, IgE og IgD.

Den konstante regionen av de tunge kjedene e og μ dannes av fire domener, mens de som svarer til a, y, δ har tre. Så vil hver konstant region være forskjellig for hver type immunoglobulin, men vanlig for immunoglobuliner av samme type.

Den variable region av den tunge kjeden dannes av et enkelt immunoglobulindomene. Denne regionen har en sekvens på 110 aminosyrer, og vil være forskjellig avhengig av spesifisiteten av antistoffet for et antigen.

I strukturen av de tunge kjedene kan observeres en vinkling eller bøyning -kalt hengsel-som representerer det fleksible området av kjeden.

Lette kjeder

De lette kjedene av immunoglobuliner er polypeptider som består av ca. 220 aminosyrer. Det er to typer lettkjede hos mennesker: kappa (κ) og lambda (λ), sistnevnte med fire undertyper. De konstante og variable domener har sekvenser på 110 aminosyrer hver.

Et antistoff kan ha to κ (kκ) lette kjeder eller et par λ (λλ) kjeder, men det er ikke mulig å ha en av hver type samtidig.

Segmentene Fc og Fab

Da hvert immunoglobulin har en form som ligner en "Y", kan den deles inn i to segmenter. Det "nedre" segmentet, basen, kalles den krystalliserbare fraksjonen eller Fc; mens armene til "Y" danner Fab, eller fraksjon som binder antigenet. Hver av disse strukturelle seksjoner av immunoglobulinet utfører en annen funksjon.

Fc segment

Fc-segmentet har to eller tre konstante domener i de tunge kjedene i immunoglobulin.

Fc kan binde seg til proteiner eller en bestemt reseptor i basofiler, eosinofiler eller mastceller, slik at det induserer den spesifikke immunresponsen som vil eliminere antigenet. Fc tilsvarer karboksylenden av immunoglobulinet.

Segment Fab

Fab-fraksjonen eller -segmentet av et antistoff inneholder de variable domener ved dets ender, i tillegg til de konstante domenene til de tunge og lette kjedene.

Det konstante domenet til den tunge kjeden fortsetter med domenene i Fc-segmentet som danner hengselet. Tilsvarer den aminoterminale enden av immunoglobulinet.

Viktigheten av Fab-segmentet er at den tillater binding med antigener, fremmede stoffer og potensielt skadelige stoffer.

De variable domenene til hver immunoglobulin garanterer deres spesifisitet for et gitt antigen; Denne egenskapen tillater også bruk i diagnosen inflammatoriske og smittsomme sykdommer.

typen

Immunoglobuliner som hittil er kjent, har en spesifikk tung kjede som er konstant for hver av disse og forskjellen på de andre.

Det er fem varianter av tunge kjeder som bestemmer fem typer immunoglobuliner, hvis funksjoner er forskjellige.

Immunoglobulin G (IgG)

Immunoglobulin G er den mest tallrike variasjonen. Den har en tung gamma kjede og presenteres i unimolekylær eller monomer form.

IgG er den mest omfattende i både blodserum og vevsrom. Minimale endringer i aminosyresekvensen av sin tunge kjede bestemmer divisjonen i subtyper: 1, 2, 3 og 4.

Immunoglobulin G har en sekvens på 330 aminosyrer i sitt Fc-segment og en molekylvekt på 150.000, hvorav 105.000 tilsvarer sin tunge kjede.

Immunoglobulin M (IgM)

Immunoglobulin M er en pentamer hvis tungkjede er μ. Dens molekylvekt er høy, ca 900 000.

Aminosyresekvensen av sin tunge kjede er 440 i sin Fc-fraksjon. Det er hovedsakelig funnet i blodserum, som representerer 10-12% av immunoglobuliner. IgM har bare en subtype.

Immunoglobulin A (IgA)

Den tilsvarer den tunge kjede typen α, og representerer 15% av de totale immunglobuliner. IgA finnes i både blod og sekresjoner, inkludert morsmelk, i form av en monomer eller dimer. Molekylvekten til dette immunoglobulinet er 320.000 og den har to subtyper: IgA1 og IgA2.

Immunoglobulin E (IgE)

Immunoglobulin E utgjøres av den tunge kjede typen e og er svært liten i serum, rundt 0,002%.

IgE har en molekylvekt på 200.000 og er tilstede som en monomer hovedsakelig i serum, neseslim og spytt. Det er også vanlig å finne dette immunoglobulinet i basofilene og mastcellene.

Immunoglobulin D (IgD)

Den tunge kjedesorten δ tilsvarer immunoglobulin D, som representerer 0,2% av de totale immunglobuliner. IgD har en molekylvekt på 180.000 og er strukturert i form av monomer.

Det er relatert til B-lymfocytter, festet til overflaten av disse. Imidlertid er funksjonen til IgD ikke klar.

Endring av type

Immunoglobuliner kan gjennomgå en strukturelt typeendring på grunn av behovet for forsvar mot et antigen.

Denne forandringen skyldes funksjonen av B-lymfocytter for å gjøre antistoffer av egenskapen til adaptiv immunitet. Den strukturelle forandringen er i den konstante regionen i den tunge kjeden, uten å endre det variable området.

En endring av type eller klasse kan føre til at en IgM passerer til IgG eller IgE, og dette skjer som en respons indusert av interferon gamma eller interleukiner IL-4 og IL-5.

funksjoner

Immunoglobulins rolle i immunforsvaret er avgjørende for forsvaret av organismen.

Immunoglobuliner er en del av det humoral immunsystemet; det vil si, de er stoffer som utskilles av celler for beskyttelse mot patogene eller skadelige stoffer. 

De gir et effektivt forsvarsmiddel, effektivt, spesifikt og systematisk, som har stor verdi som en del av immunsystemet. De har generelle og spesifikke funksjoner innenfor immuniteten:

Generelle funksjoner

Antistoffer eller immunoglobuliner oppfyller begge uavhengige funksjoner og aktiverer cellemediert effektor og sekretoriske responser.

Antigen-antistoff-binding

Immunoglobuliner har funksjonen av bindende antigene midler på en spesifikk og selektiv måte.

Dannelsen av antigen-antistoffkomplekset er hovedfunksjonen til et immunoglobulin, og derfor er immunresponsen som kan stoppe virkningen av antigenet. Hvert antistoff kan binde til to eller flere antigener samtidig.

Effector funksjoner

Mesteparten av tiden tjener antigen-antistoffkomplekset som begynnelsen til å aktivere bestemte cellulære responser eller å initiere en rekke hendelser som bestemmer eliminering av antigenet. De to vanligste effektorresponsene er cellebindende og komplementaktivering.

Cellbindingen avhenger av tilstedeværelsen av spesifikke reseptorer for Fc-segmentet av immunoglobulinet, når det er blitt koblet til antigenet.

Celler som mastceller, eosinofiler, basofiler, lymfocytter og fagocytter har disse reseptorene og gir mekanismer for fjerning av antigen.

Aktivering av komplementkaskade er en kompleks mekanisme som involverer starten av en sekvens, slik at sluttresultatet er sekresjon av giftige stoffer som eliminerer antigener.

Spesifikke funksjoner

For det første utvikler hver type immunoglobulin en bestemt forsvarsfunksjon:

Immunoglobulin G

- Immunoglobulin G gir det meste av forsvaret mot antigeniske midler, inkludert bakterier og virus.

- IgG aktiverer mekanismer som komplement og fagocytose.

- Konstitusjonen av spesifikk IgG for et antigen er holdbart.

- Det eneste antistoffet som moren kan overføre til barna under graviditeten er IgG.

Immunoglobulin M

- IgM er antistoffet med hurtig respons på skadelige og smittsomme stoffer, siden det gir umiddelbar virkning til den er erstattet av IgG.

- Dette antistoff aktiverer cellulære responser innlemmet i lymfocyttmembranen og humoral respons som komplementet.

- Det er det første immunoglobulinet som syntetiserer mennesket.

Immunoglobulin A

- Fungerer som en forsvarsbarriere mot patogener, som ligger på overflater av slimhinner.

- Det er tilstede i respiratorisk slimhinne, fordøyelsessystemet, urinveiene og også i sekreter som spytt, neseslim og tårer.

- Selv om komplementaktivering er lav, kan det være forbundet med lysozymer for å eliminere bakterier.

- Tilstedeværelsen av immunoglobulin D i både morsmelk og kolostrum gjør det mulig for en nyfødt å få det under amming.

Immunoglobulin E

- Immunoglobulin E gir en sterk forsvarsmekanisme mot allergen-produserende antigener.

- Samspillet mellom IgE og et allergen vil føre til at inflammatoriske stoffer vises som er ansvarlige for symptomene på allergier, som nysing, hoste, elveblest, økt tårer og neseslim..

- IgE kan også kobles til overflaten av parasittene ved hjelp av Fc-segmentet, og produserer en reaksjon som forårsaker død av disse.

Immunoglobulin D

- Den monomere strukturen av IgD er koblet til B-lymfocytter som ikke har interagert med antigener, slik at de fungerer som reseptorer.

- IgD-funksjonen er uklar.

referanser

1. (s.f.) Medisinsk definisjon av immunoglobulin. Gjenopprettet fra medicinenet.com
2. Wikipedia (s.f.). Antistoff. Hentet fra en.wikipedia.org
3. Grattendick, K., Pross, S. (2007). Inmunoglobulins. Gjenopprettet fra sciencedirect.com
4. Iáñez, E. (s.f.). Immunoglobuliner og andre molekyler av B-celler. Generell immunologi kurs. Gjenopprettet fra ugr.es
5. (s.f.) Introduksjon til immunoglobuliner. Hentet fra thermofisher.com
6. Buddiga, P. (2013). Immunsystemet anatomi. Gjenopprettet fra emedicine.medscape.com
7. Biochemistryquestions (2009). Immunoglobuliner: struktur og funksjoner. Gjenopprettet fra biokjemiquestions.wordpress.com
8. (s.f.) Immunoglobuliner - struktur og funksjon. Hentet fra microbiologybook.org