Dele:
8 Faktorer som påvirker enzymatisk aktivitet
den faktorer som påvirker enzymatisk aktivitet er de agenter eller forhold som kan endre enzymets funksjon. Enzymer er en klasse av proteiner hvis funksjon er å akselerere biokjemiske reaksjoner. Disse biomolekylene er essensielle for alle former for liv, planter, sopp, bakterier, protister og dyr.
Enzymer er essensielle i ulike viktige reaksjoner for organismer, for eksempel eliminering av giftige forbindelser, nedbryting av mat og generering av energi.
Dermed er enzymer som molekylære maskiner som letter cellens oppgaver, og i mange tilfeller påvirkes eller favoriseres deres funksjon under visse forhold.
Liste over faktorer som påvirker enzymatisk aktivitet
Enzymkonsentrasjon
Etter hvert som konsentrasjonen av enzymer øker, øker hastigheten til reaksjonen proporsjonalt. Dette er imidlertid sant bare opptil en viss konsentrasjon, for i et bestemt øyeblikk blir hastigheten konstant.
Denne egenskapen brukes til å bestemme aktiviteten til serum enzymer (blodserum) for diagnose av sykdommer.
Substratkonsentrasjon
Økning av substratkonsentrasjonen øker hastigheten på reaksjonen. Dette skyldes at flere substratmolekyler vil kollidere med enzymmolekylene, slik at produktet dannes raskere.
Når en bestemt konsentrasjon av substrat overskrides, vil det imidlertid ikke være noen effekt på reaksjonshastigheten, siden enzymene ville være mettet og løpende med maksimal hastighet.
pH-
Endringer i konsentrasjonen av hydrogenioner (pH) påvirker i betydelig grad aktiviteten til enzymer. Fordi disse ionene har ladning, genererer de attraktive og repulsive krefter mellom hydrogenene og ionbindingene av enzymer. Denne forstyrrelsen gir endringer i form av enzymer, og påvirker dermed deres aktivitet.
Hvert enzym har en optimal pH ved hvilken reaksjonshastigheten er maksimal. Således avhenger den optimale pH for et enzym av hvor den vanligvis fungerer.
For eksempel har intestinale enzymer en optimal pH på ca. 7,5 (litt grunnleggende). I motsetning har enzymene i magen en optimal pH på ca. 2 (veldig surt).
saltiness
Konsentrasjonen av salter påvirker også det ioniske potensialet, og de kan derfor blande seg i visse forbindelser av enzymer, som kan være en del av det aktive stedet for det samme. I slike tilfeller, som med pH, vil den enzymatiske aktiviteten bli påvirket.
temperaturen
Når temperaturen øker, øker den enzymatiske aktiviteten og følgelig hastigheten til reaksjonen. Men meget høye temperaturer denaturerer enzymer, det betyr at overskuddsenergien bryter bindingene som opprettholder strukturen, slik at de ikke fungerer optimalt.
Dermed reduseres reaksjonshastigheten raskt ettersom den termiske energien denaturerer enzymer. Denne effekten kan observeres grafisk i en klokkeformet kurve, hvor reaksjonshastigheten er relatert til temperaturen.
Temperaturen ved hvilken maksimal reaksjonshastighet oppstår kalles den optimale temperaturen til enzymet, som observeres ved høyeste punkt av kurven.
Denne verdien er forskjellig for de forskjellige enzymene. Imidlertid har de fleste enzymer i menneskekroppen en optimal temperatur på rundt 37,0 ° C.
Oppsummert, når temperaturen øker, vil reaksjonshastigheten i utgangspunktet øke på grunn av økningen i kinetisk energi. Effekten av brytningen av foreningen vil imidlertid øke, og reaksjonshastigheten vil begynne å redusere.
Produktkonsentrasjon
Akkumuleringen av reaksjonsproduktene reduserer generelt enzymets hastighet. I noen enzymer kombinerer produktene med sitt aktive sted danner et løs kompleks og derfor hemmer enzymets aktivitet.
I levende systemer forhindres denne typen inhibering vanligvis ved rask eliminering av de dannede produktene.
Enzymatiske aktivatorer
Noen av enzymene krever tilstedeværelse av andre elementer for å fungere bedre, disse kan være uorganiske metallkasjoner som Mg2+, Mn2+, Zn2+, Ca2+, co2+, Cu2+, na+, K+, etc.
Sjelden er anioner også nødvendige for enzymatisk aktivitet, for eksempel: kloridanionen (CI-) for amylasen. Disse små ioner kalles enzymkofaktorer.
Det er også en annen gruppe av elementer som favoriserer aktiviteten til enzymer, kalt coenzymer. Coenzym er organiske molekyler som inneholder karbon, som vitaminer som finnes i mat.
Et eksempel er vitamin B12, som er koenzymet av metioninsyntase, et enzym som er nødvendig for metabolismen av proteiner i kroppen.
Enzymhemmere
Enzymhemmere er stoffer som negativt påvirker enzymernes funksjon, og dermed reduserer eller i noen tilfeller stopper katalyse.
Det finnes tre vanlige typer enzyminhibering: konkurransedyktig, ikke-konkurransedyktig og substratinhibering:
Konkurrerende hemmere
En konkurransedyktig inhibitor er en kjemisk forbindelse som ligner på et substrat som kan reagere med det aktive stedet for enzymet. Når det aktive stedet for et enzym har blitt koblet til en konkurrerende inhibitor, kan substratet ikke binde seg til enzymet.
Ikke-konkurrerende hemmere
En ikke-konkurrerende hemmere er også en kjemisk forbindelse som binder seg til et annet sted på det aktive stedet for et enzym, kalt allosterisk sted. Som et resultat, endrer enzymet form og kan ikke lenger enkelt binde seg til substratet, slik at enzymet ikke kan fungere ordentlig.
referanser
- Alters, S. (2000). Biologi: Forstå livet (Tredje utgave). Jones og Bartlett Learning.
- Berg, J., Tymoczko, J., Gatto, G. & Strayer, L. (2015). biokjemi (8. utgave). W. H. Freeman og Company.
- Russell, P .; Wolfe, S .; Hertz, P .; Starr, C. & McMillan, B. (2007). Biologi: Den dynamiske vitenskapen (1. utgave). Thomson Brooks / Cole.
- Seager, S .; Slabaugh, M & Hansen, M. (2016). Kjemi for i dag: Generell, organisk og biokjemi (9. utgave). Cengage Learning.
- Stoker, H. (2013). Organisk og biologisk kjemi (6. utgave). Brooks / Cole Cengage Learning.
- Voet, D., Voet, J. & Pratt, C. (2016). Grunnlaget for biokjemi: Livet på Molekylært nivå (5. utgave). Wiley.