Apoenzyme Egenskaper, Funksjoner og Eksempler



en apoenzyme Det er proteindelen av et enzym, derfor er det også kjent som apoprotein. Apoenzymet er inaktiv, dvs. man kan ikke utføre sin funksjon med å utføre visse biokjemiske reaksjon, og ufullstendig å bli med andre molekyler som kalles kofaktorer.

Proteindelen (apoenzymet) sammen med en kofaktor danner et komplett enzym (holoenzym). Enzymer er proteiner som kan øke hastigheten på biokjemiske prosesser. Noen enzymer trenger deres kofaktorer for å utføre katalysen, mens andre ikke trenger dem.

index

  • 1 Hovedkarakteristikker
    • 1.1 De er proteinstrukturer
    • 1.2 De er en del av konjugerte enzymer
    • 1.3 De innrømmer en rekke kofaktorer
  • 2 Funksjoner av apoenzymer
    • 2.1 Lag holoenzymer
    • 2.2 Gi opphav til katalytisk virkning
  • 3 eksempler
    • 3.1 karbonanhydrase
    • 3.2 Hemoglobin
    • 3.3 Cytokromoksidase
    • 3.4 Alkohol dehydrogenase
    • 3,5 pyruvat kinase
    • 3,6 pyruvat karboksylase
    • 3,7 acetylkoenzym En karboksylase
    • 3,8 monoaminoxidase
    • 3,9 laktat dehydrogenase
    • 3.10 katalase
  • 4 referanser

Hovedkarakteristikker

De er proteinstrukturer

Apoenzymer svarer til proteindelen av et enzym, som er molekylene hvis funksjon er å virke som katalysatorer mot visse kjemiske reaksjoner i kroppen.

De er en del av konjugerte enzymer

Enzymer som ikke krever kofaktorer er kjent som enkle enzymer, så som pepsin, trypsin og urease. I motsetning til dette er enzymer som krever en bestemt kofaktor, kjent som konjugerte enzymer. Disse er sammensatt av to hovedkomponenter: kofaktoren, som er ikke-proteinstrukturen; og apoenzymen, proteinstrukturen.

Kofaktoren kan være en organisk forbindelse (for eksempel et vitamin) eller en uorganisk forbindelse (for eksempel en metallion). Den organiske kofaktoren kan være et koenzym eller en protesgruppe. Et koenzym er en kofaktor som er svakt bundet til enzymet og kan derfor lett frigjøres fra det aktive stedet av enzymet.

De innrømmer en rekke kofaktorer

Det er mange kofaktorer som går sammen med apoenzymer for å produsere holoenzymer. Vanlige koenzymer er NAD +, FAD, koenzym A, vitamin B og vitamin C. Den vanlige metallioner som binder apoenzymes er jern, kobber, kalsium, sink og magnesium, etc..

Kofaktorene binder tett eller lett med apoenzymet for å konvertere apoenzymet til et holoenzym. Når kofaktoren er fjernet fra holoenzymet, blir den apoenzyme igjen, som er inaktiv og ufullstendig.

Apoenzyme funksjoner

Lag holoenzymer

Apoenzymenes hovedfunksjon er å gi opphav til holoenzymer: apoenzymer er forenet med en kofaktor, og fra denne lenken genereres et holoenzym.

Gi opphav til katalytisk virkning

Katalyse refererer til prosessen der det er mulig å akselerere noen kjemiske reaksjoner. Takket være apoenzymer er holoenzymer fullført og kan aktivere deres katalytiske virkning.

eksempler

Karbonanhydrase

Karbonanhydrase er et avgjørende enzym i dyreceller, planteceller og i miljøet for å stabilisere karbondioksidkonsentrasjoner.

Uten dette enzym, ville omdannelsen av karbondioksid til bikarbonat og vice-versa være svært langsom, og det ville være nesten umulig å foreta vitale prosesser slik som fotosyntesen i planter og utpust under pusting.

hemoglobin

Hemoglobin er et globulært protein som er tilstede i røde blodceller fra vertebrater og i plasma av mange hvirvelløse dyr, hvis funksjon er å transportere oksygen og karbondioksid.

Foreningen av oksygen og karbondioksid til enzymet skjer ved et sted som kalles heme-gruppen, som er ansvarlig for å gi den røde fargen til blodet av vertebrater.

Cytokromoksidase

Cytokromoksidase er et enzym som er tilstede i de fleste celler. Den inneholder jern og en porfyrin.

Dette oksidant enzymet er svært viktig for prosessene for å skaffe energi. Det er funnet i mitokondriamembranet hvor det katalyserer overføringen av elektroner fra cytokrom til oksygen, noe som til slutt fører til dannelse av vann og ATP (energimolekyl).

Alkohol dehydrogenase

Alkohol dehydrogenase er et enzym som hovedsakelig finnes i leveren og magen. Dette apoenzymet katalyserer det første trinnet i alkoholomsetningen; det vil si oksidasjon av etanol og andre alkoholer. På denne måten forvandler den dem til acetaldehyd.

Navnet angir virkningsmekanismen i denne prosessen: prefikset "des" betyr "nei" og "hydro" refererer til et hydrogenatom. Dermed er funksjonen av alkoholdehydrogenase å fjerne et hydrogenatom fra alkohol.

Pyruvat kinase

Pyruvatkinase er apoenzymet som katalyserer det endelige trinnet i den cellulære prosessen med glukosedbrytning (glykolyse).

Dens funksjon er å akselerere overføringen av en fosfatgruppe fra fosfoenolpyruvat til adenosindifosfat, som produserer ett pyruvatmolekyl og en av ATP.

Pyruvatkinase har 4 forskjellige former (isoenzymer) i forskjellige vev av dyr, som hver har spesielle kinetiske egenskaper som er nødvendige for å tilpasse seg de metabolske kravene til disse vevene..

Pyruvat-karboksylase

Pyruvatkarboksylase er enzymet som katalyserer karboksylering; det vil si overføringen av en karboksylgruppe til et pyruvatmolekyl for å danne oksaloacetat.

Katalyserer spesielt i forskjellige vev, for eksempel lever og nyre akselererer første reaksjonene for syntese av glukose, mens i adipose vev og fremmer hjerne lipid syntese fra pyruvat.

Det er også involvert i andre reaksjoner som er en del av karbohydratbiosyntese.

Acetyl-koenzym En karboksylase

Acetyl-CoA-karboksylase er et viktig enzym i stoffskiftet av fettsyrer. Det er et protein som finnes i både dyr og planter, og presenterer flere underenheter som katalyserer forskjellige reaksjoner.

Funksjonen er i utgangspunktet å overføre en karboksylgruppe til acetyl-CoA for å omdanne den til malonylkoenzym A (malonyl-CoA).

Den har to isoformer, kalt ACC1 og ACC2, som avviker i funksjon og distribusjon i pattedyrsvev.

Monoaminoxidase

Monoamin oksidase er et enzym som er tilstede i nervevev som oppfyller viktige funksjoner for inaktivering av visse neurotransmittere, slik som serotonin, melatonin og epinefrin.

Deltar i biokjemiske reaksjoner av nedbrytning av forskjellige monoaminer i hjernen. I slike oksydasjonsreaksjoner, benytter enzymet oksygen for å fjerne en aminogruppe i et molekyl og frembringer et aldehyd (eller keton), og den tilsvarende ammoniakk.

Laktat dehydrogenase

Laktat dehydrogenase er et enzym som finnes i celler av dyr, planter og prokaryoter. Dens funksjon er å fremme omdannelsen av laktat til pyruvsyre, og omvendt.

Dette enzymet er viktig ved cellulær respirasjon hvor glukose, avledet fra mat, nedbrytes for å oppnå nyttig energi for celler.

Selv om laktatdehydrogenase er rikelig i vev, er nivåene av dette enzymet lavt i blodet. Men når det er en skade eller en sykdom, blir mange molekyler frigjort i blodet. Laktat dehydrogenase er således en indikator på visse skader og sykdommer, som for eksempel hjerteinfarkt, anemi, kreft, HIV, blant andre.

katalase

Katalase finnes i alle organismer som lever i nærvær av oksygen. Det er et enzym som akselererer reaksjonen ved at hydrogenperoksid nedbrytes i vann og oksygen. På denne måten forhindrer det opphopning av toksiske forbindelser.

Dermed bidrar det til å beskytte organer og vev fra skader forårsaket av peroksid, en forbindelse som kontinuerlig produseres i mange metabolske reaksjoner. I pattedyr finnes det overveiende i leveren.

referanser

  1. Agrawal, A., Gandhe, M., Gupta, D., & Reddy, M. (2016). Foreløpig studie om serum laktat dehydrogenase (LDH) -Prognostisk biomarkør i karsinombryst. Journal of Clinical and Diagnostic Research, 6-8.
  2. Athappilly, F. K., & Hendrickson, W. A. ​​(1995). Struktur av biotinyl-domenet til acetyl-koenzym En karboksylase bestemt ved MAD-fasering. struktur, 3(12), 1407-1419.
  3. Berg, J., Tymoczko, J., Gatto, G. & Strayer, L. (2015). biokjemi (8. utgave). W. H. Freeman og Company.
  4. Butt, A. A., Michaels, S., & Kissinger, P. (2002). Forbindelsen av serum laktat dehydrogenase nivå med utvalgte opportunistiske infeksjoner og HIV progresjon. International Journal of Infectious Diseases, 6(3), 178-181.
  5. Fegler, J. (1944). Funksjon av karbonanhydrase i blod. natur, 137-38.
  6. Gaweska, H., & Fitzpatrick, P. F. (2011). Strukturer og mekanisme av monoaminoksidasefamilien. Biomolekylære konsepter, 2(5), 365-377.
  7. Gupta, V., & Bamezai, R. N. K. (2010). Human pyruvatkinase M2: Et multifunksjonsprotein. Protein Science, 19(11), 2031-2044.
  8. Jitrapakdee, S., St Maurice, M., Rayment, I., Cleland, W.W., Wallace, J.C., & Attwood, P.V. (2008). Struktur, mekanisme og regulering av pyruvat-karboksylase. Biokjemisk journal, 413(3), 369-387.
  9. Muirhead, H. (1990). Isoenzymer av pyruvatkinase. Biochemical Society Transactions, 18, 193-196.
  10. Solomon, E., Berg, L. & Martin, D. (2004). Biology (7. utg.) Cengage Learning.
  11. Supuran, C. T. (2016). Struktur og funksjon av karbonsyreanhydraser. Biokjemisk journal, 473(14), 2023-2032.
  12. Tipton, K. F., Boyce, S., O'Sullivan, J., Davey, G. P., & Healy, J. (2004). Monoaminoxidaser: sikkerheter og usikkerheter. Nåværende medisinsk kjemi, 11(15), 1965-1982.
  13. Voet, D., Voet, J. & Pratt, C. (2016). Grunnlaget for biokjemi: Livet på Molekylært nivå (5. utgave). Wiley.
  14. Xu, H. N., Kadlececk, S., Profka, H., Glickson, J.D., Rizi, R., og Li, L.Z. (2014). Er høyere laktat en indikator for metastatisk risiko for tumoren? En pilot-MRS-studie ved bruk av hyperpolarisert13C-pyruvat. Akademisk radiologi, 21(2), 223-231.