Holoenzyme Egenskaper, Funksjoner og Eksempler



en holoenzima er et enzym som består av en proteindel kalt apoenzyme kombinert med et ikke-proteinmolekyl kalt en kofaktor. Verken apoenzymet eller kofaktoren er aktive når de er separate; det vil si for å kunne fungere de må kobles sammen.

Således er holoenzymene de kombinerte enzymer og følgelig er de katalytisk aktive. Enzymer er en type biomolekyler, hvis funksjon er i utgangspunktet å øke hastigheten på cellulære reaksjoner. Noen enzymer trenger hjelp fra andre molekyler, kalt cofactors.

Kofaktorene kompletteres med apoenzymer og danner et aktivt holoenzym som utfører katalysen. De enzymer som krever en bestemt kofaktor er kjent som konjugerte enzymer. Disse har to hovedkomponenter: kofaktoren, som kan være en metallisk (uorganisk) ion eller et organisk molekyl; apoenzymet, proteindelen.

index

  • 1 Egenskaper
    • 1.1 Utgjør apoenzymer og kofaktorer
    • 1.2 De innrømmer en rekke kofaktorer
    • 1.3 Midlertidig eller permanent union
  • 2 funksjon
  • 3 Eksempler på vanlige holoenzymer
    • 3,1 RNA-polymerase
    • 3,2 DNA-polymerase
    • 3,3 karbonanhydrase
    • 3,4 Hemoglobin
    • 3,5 cytokromoksidase
    • 3,6 pyruvat kinase
    • 3,7 pyruvat karboksylase
    • 3,8 Acetyl CoA carboxylase
    • 3,9 monoaminoxidase
    • 3.10 Laktat dehydrogenase
    • 3.11 katalase
  • 4 referanser

funksjoner

Dannet av apoenzymer og kofaktorer

Apoenzymer er proteindelen av komplekset, og koaktorene kan være ioner eller organiske molekyler.

De innrømmer en rekke kofaktorer

Det finnes flere typer kofaktorer som bidrar til å danne holoenzymer. Noen eksempler er koenzymer og vanlige vitaminer, for eksempel: vitamin B, FAD, NAD +, vitamin C t-koenzym A.

Noen kofaktorer med metallioner, for eksempel: kobber, jern, sink, kalsium og magnesium, blant andre. En annen klasse av kofaktorer er de såkalte protese gruppene.

Midlertidig eller permanent union

Kofaktorene kan bli med i apoenzymer med forskjellig intensitet. I noen tilfeller er foreningen svak og midlertidig, mens i andre tilfeller er foreningen så sterk at den er permanent.

I tilfeller der foreningen er midlertidig, når kofaktoren fjernes fra holoenzymet, blir den apoenzyme igjen og slutter å være aktiv.

funksjon

Holoenzymet er et enzym som er klar til å utøve sin katalytiske funksjon; det vil si å akselerere visse kjemiske reaksjoner som genereres i forskjellige områder.

Funksjonene kan variere i henhold til holoenzymets spesifikke handling. Blant de viktigste er DNA-polymerasen, hvis funksjon er å sikre at DNA-kopiering utføres riktig.

Eksempler på vanlige holoenzymer

RNA-polymerase

RNA-polymerase er et holoenzym som katalyserer syntese-reaksjonen av RNA. Dette holoenzymet er nødvendig for å bygge RNA-tråder fra mal-DNA-tråder som fungerer som maler under transkripsjonsprosessen.

Dens funksjon er å legge ribonukleotider i 3-terminus av et voksende RNA-molekyl. I prokaryoter trenger RNA-polymerasen apoenzyme en kofaktor kalt sigma 70.

DNA-polymerase

DNA-polymerase er også et holoenzym som katalyserer polymerisasjonsreaksjonen av DNA. Dette enzymet spiller en svært viktig rolle for celler fordi det er ansvarlig for replikering av genetisk informasjon.

DNA-polymerase trenger en positivt ladet ion, vanligvis magnesium, for å utføre sin funksjon.

Flere typer av DNA-polymerase: DNA polymerase III er et holoenzym som har to kjerne enzymer (Pol III), hver bestående av tre underenheter (α, ɛ og θ), en glideklemme som har to beta-underenheter og et kompleks av ladningsfiksering som har flere underenheter (δ, τ, γ, ψ og χ).

Karbonanhydrase

Carbonsyreanhydrase, også kalt dehydratase karbonat, hører til en familie av holoenzymes som katalyserer rask konvertering av karbondioksid (CO2) og vann (H20) i bikarbonat (H2CO3) og protoner (H +).

Enzymet krever en sinkjon (Zn + 2) som en kofaktor for å utføre sin funksjon. Reaksjonen katalysert av karbonsyreanhydrase er reversibel, og derfor er aktiviteten vurdert som viktig gitt at det bidrar til å opprettholde syrebasebalansen mellom blod og vev.

hemoglobin

Hemoglobin er et veldig viktig holoenzym for transport av gasser i animalsk vev. Dette proteinet som finnes i røde blodlegemer inneholder jern (Fe + 2), og dets funksjon er å transportere oksygen fra lungene til andre deler av kroppen.

Den molekylære struktur av hemoglobin er en tetramer, noe som betyr består av fire polypeptidkjeder eller subenhet.

Hver underenhet av dette holoenzymet inneholder en hæmegruppe, og hver hemegruppe inneholder et jernatom som kan binde seg til oksygenmolekyler. Hemegruppen hemoglobin er den protesiske gruppen som er nødvendig for sin katalytiske funksjon.

Cytokromoksidase

Cytokromoksidase er et enzym som deltar i prosessene for å skaffe energi, som utføres i mitokondriene i nesten alle levende vesener.

Det er en kompleks holoenzym krever et samarbeid mellom visse kofaktorer, jern og kobber-ioner for å katalysere reaksjonen av elektronoverføring og ATP-produksjonen.

Pyruvat kinase

Pyruvatkinase er et annet viktig holoenzym for alle celler, fordi det deltar i en av de universelle metabolske veiene: glykolyse.

Dens funksjon er å katalysere overføringen av en fosfat-gruppe fra et molekyl som kalles fosfoenolpyruvat til et annet molekyl som kalles adenosindifosfat å danne pyruvat og ATP.

Apoenzymet krever kalium (K ') og magnesium (Mg + 2) kationer som kofaktorer for å danne det funksjonelle holoenzymet.

Pyruvat-karboksylase

Et annet viktig eksempel er pyruvatkarboxylase, et holoenzym som katalyserer overføringen av en karboksylgruppe til et pyruvatmolekyl. Således omdannes pyruvat til oksaloacetat, et viktig mellomprodukt i metabolismen.

For å være funksjonelt aktiv krever pyruvatkarboxylaseapoenzymet en kofaktor kalt biotin.

Acetyl CoA-karboksylase

Acetyl-CoA-karboksylase er et holoenzym, hvis kofaktor, som navnet antyder, er koenzym A.

Når apoenzymet og koenzym A er koplet, er det katalytisk aktivt holoenzym for sin funksjon å overføre en karboksylgruppe til acetyl-CoA til malonyl-koenzym A-konvertere (malonyl-CoA).

Acetyl-CoA utfører viktige funksjoner i både dyreceller og planteceller.

Monoaminoxidase

Dette er et viktig holoenzym i det menneskelige nervesystemet, dets funksjon er å fremme nedbrytningen av visse nevrotransmittere.

Monoamin-oksydase til å være katalytisk aktive, behøver kovalent binde dets kofaktor, flavin-adenin-dinukleotid og (FAD).

Laktat dehydrogenase

Laktat dehydrogenase er et viktig holoenzym for alle levende vesener, spesielt i energikrevende vev, som hjerte, hjerne, lever, skjelettmuskulatur, lungene, etc..

Dette enzymet krever tilstedeværelse av dets kofaktor, nikotinamid-adenin-dinukleotidet (NAD), for å katalysere omdannelsesreaksjonen av pyruvat til laktat.

katalase

Catalase er et viktig holoenzym i forebygging av cellulær toksisitet. Funksjonen er å dekomponere hydrogenperoksid, produkt av cellulær metabolisme, i oksygen og vann.

Katalasen apoenzym krever to kofaktorer for å aktivere: et ion av mangan og en prostetiske hemegruppe, i likhet med hemoglobin.

referanser

  1. Agrawal, A., Gandhe, M., Gupta, D., & Reddy, M. (2016). Foreløpig studie om serum laktat dehydrogenase (LDH) -Prognostisk biomarkør i karsinombryst. Journal of Clinical and Diagnostic Research, 6-8.
  2. Athappilly, F. K., & Hendrickson, W. A. ​​(1995). Struktur av biotinyl-domenet til acetyl-koenzym En karboksylase bestemt ved MAD-fasering. struktur, 3(12), 1407-1419.
  3. Berg, J., Tymoczko, J., Gatto, G. & Strayer, L. (2015). biokjemi (8. utgave). W. H. Freeman og Company.
  4. Butt, A. A., Michaels, S., & Kissinger, P. (2002). Forbindelsen av serum laktat dehydrogenase nivå med utvalgte opportunistiske infeksjoner og HIV progresjon. International Journal of Infectious Diseases, 6(3), 178-181.
  5. Fegler, J. (1944). Funksjon av karbonanhydrase i blod. natur, 137-38.
  6. Gaweska, H., & Fitzpatrick, P. F. (2011). Strukturer og mekanisme av monoaminoksidasefamilien. Biomolekylære konsepter, 2(5), 365-377.
  7. Gupta, V., & Bamezai, R. N. K. (2010). Human pyruvatkinase M2: Et multifunksjonsprotein. Protein Science, 19(11), 2031-2044.
  8. Jitrapakdee, S., St Maurice, M., Rayment, I., Cleland, W.W., Wallace, J.C., & Attwood, P.V. (2008). Struktur, mekanisme og regulering av pyruvat-karboksylase. Biokjemisk journal, 413(3), 369-387.
  9. Muirhead, H. (1990). Isoenzymer av pyruvatkinase. Biochemical Society Transactions, 18, 193-196.
  10. Solomon, E., Berg, L. & Martin, D. (2004). Biology (7. utg.) Cengage Learning.
  11. Supuran, C. T. (2016). Struktur og funksjon av karbonsyreanhydraser. Biokjemisk journal, 473(14), 2023-2032.
  12. Tipton, K. F., Boyce, S., O'Sullivan, J., Davey, G. P., & Healy, J. (2004). Monoaminoxidaser: sikkerheter og usikkerheter. Nåværende medisinsk kjemi, 11(15), 1965-1982.
  13. Voet, D., Voet, J. & Pratt, C. (2016). Grunnlaget for biokjemi: Livet på Molekylært nivå (5. utgave). Wiley.
  14. Xu, H. N., Kadlececk, S., Profka, H., Glickson, J.D., Rizi, R., og Li, L.Z. (2014). Er høyere laktat en indikator for metastatisk risiko for tumoren? En pilot-MRS-studie ved bruk av hyperpolarisert13C-pyruvat. Akademisk radiologi, 21(2), 223-231.