Integrins struktur, funksjoner og evolusjonerende perspektiv



Den jegntegrinas de er transmembrane proteiner som er ansvarlige for mediating adhesjon mellom celler. Disse proteinene har en del som strekker seg til miljøet utenfor cellen og kan binde seg til andre proteiner i den ekstracellulære matriksen. Andre kan binde seg til andre tilstøtende celler, til bakterielle polysakkarider eller til visse virale proteiner.

Alle disse interaksjonene som den integrinene som er involvert når det gjelder stabilitet generere ulike celleforbindelser, dannelsen av den ekstracellulære matriks, dannelse av blodplateaggregater, innstillings cellulære knutepunkter i immunsystemet, blant andre hendelser biorelevant.

Griner er funnet i ulike organismer, inkludert pattedyr, fugler, fisk og noen enkle eukaryoter som svamper, nematoder og fruktfluer.

index

  • 1 struktur
    • 1.1 Strukturelle generaliteter av integriner
    • 1.2 Egenskaper for underenhetene
    • 1.3 Kovalent union mellom underenhetene
  • 2 funksjoner
  • 3 Evolusjonært perspektiv
  • 4 referanser

struktur

Strukturelle generaliteter av integriner

Integriner er glykoproteiner. Proteiner er makromolekyler dannet av lange kjeder av aminosyrer som har et bredt spekter av funksjoner i organismer. Begrepet "glykos" refererer til tilstedeværelsen av karbohydrater (også kalt karbohydrater) til aminosyrene.

Dette glykoprotein er transmembran, dvs. krysser plasmamembranen av cellen. I integrin er det tre domener: en ekstracellulær som tillater festing til andre strukturer, et domene som trenger gjennom membranen i cellen, og den siste som er plassert inne i cellen og kobles til cytoskjelettet.

Ekstracellulær del

En av de viktigste egenskapene til integriner er at delen som gir utenfor cellen, har en globuløs form. Disse har en rekke nettsteder som tillater anerkjennelse av molekyler i matrisen. Disse sekvensene er sammensatt av aminosyrene arginin, glycin og aspartat.

Denne delen som deltar i foreningen har en lengde på ca. 60 aminosyrerester

Transmembranparti

Sekvensen av proteinet som passerer gjennom cellemembranen, er karakterisert ved å ha en struktur av alfa helix typen. Deretter nedsettes to kjeder i cytoplasma av cellen.

Cytoplasmisk del

Og i cellens cytoplasma, kan du bli med andre strukturer, enten forskjellige proteiner, eller cytoskjelettet som talin, aktin, bl.a..

Halen som ligger i cytoplasma har en gjennomsnittlig lengde på 75 aminosyrerester (selv om det er unntak med mer enn 1000 i denne regionen).

Denne mekanisme gjør det mulig for integriner funksjon som et bru heller dynamisk informasjonsutveksling: bind proteinmolekyler av ekstracellulære matriksmolekyler som er plassert inne i, genererer en serie av signaler og overføring av informasjon.

Egenskaper for underenhetene

Hvert integrin dannes ved den ikke-kovalente sammensetningen av to transmembran glykoproteiner: a- og p-underenheten. Siden disse underenhetene ikke er like, er integrinet sagt å være en heterodimer (rett av forskjellige og dimer av foreningen av de to underenhetene). A-kjeden har en lengde på nesten 800 aminosyrer og p med 100 aminosyrer.

Den α subenhet har to kjeder bundet sammen ved hjelp av disulfidbindinger, og har et kuleformet hode med bindingsseter toverdige kationer. Den β subenheten, i mellomtiden, er rik på cystein-aminosyrerestene, og kan formidle interaksjoner intracellulær del med en rekke proteiner tilkobling.

Kovalent union mellom underenhetene

Det er 18 a kjeder og 8 β kjeder. De forskjellige kombinasjonene mellom begge underenheter bestemmer integinsene som eksisterer, med minst 24 forskjellige dimer.

Kombinasjonene kan gis på følgende måte: a α med en p, eller a med flere β-kjeder. P-strengene er ansvarlige for å bestemme hvor spesifikk bindingen vil være og er delen av integrinet som er ansvarlig for å formidle samspillet med målmolekylet.

På denne måten bestemmer bestemte kombinasjoner av underenheter hvilket molekyl som skal knyttes til. For eksempel er integrinet dannet med en a3-underenhet og p1 spesifikk for samspillet med fibronektin.

Dette integrin er kjent som a3β1 (For å nevne dem, bare nevne underenhetsnummeret som et abonnement). Tilsvarende integrin α2β1 binder seg til kollagen.

funksjoner

Integrene er avgjørende proteiner ved å tillate samspillet mellom cellen og miljøet, siden de har reseptorer av union til en annen komponent i den ekstracellulære matriksen. Nærmere bestemt skjer bindingen mellom matrisen og cytoskelettet.

Takket være disse egenskapene er integins ansvarlig for regulering av celleform, orientering og bevegelse.

I tillegg er integriner i stand til å aktivere forskjellige intracellulære veier. Den cytoplasmatiske delen av integrinet kan utløse en signalkjede.

Denne interaksjonen fører til en global cellulær respons, som skjer med konvensjonelle signalreceptorer. Denne vei fører til endringer i generasjonenes uttrykk.

Evolusjonært perspektiv

En effektiv adhesjon mellom celler for å danne vev var uten tvil en avgjørende egenskap som burde ha vært tilstede i evolusjonær utvikling av multicellulære organismer.

Fremveksten av integrinfamilien har blitt sporet til utseendet til metazoans for ca 600 millioner år siden.

En gruppe dyr med forfedre histologiske egenskaper er porifera, ofte kalt havsvamper. I disse dyrene skjer celleadhesjon med en ekstracellulær matrise av proteoglykan. Reseptorene som binder til denne matrisen har et typisk integrinbindende motiv.

Faktisk har vi i denne dyregruppen identifisert genene som er relatert til bestemte underenheter av noen integriner.

I løpet av utviklingen av metazoan stamfar fikk han et integrin-bindende domene, og dette har blitt bevart over tid i denne enorme dyregruppe.

Strukturelt sett er integins maksimale kompleksitet sett i gruppen av vertebrater. Det finnes forskjellige integriner som ikke er tilstede hos hvirvelløse dyr, med nye domener. Faktisk er mer enn 24 forskjellige funksjonelle integriner blitt identifisert hos mennesker - i fruktfluen Drosophila melanogaster det er bare 5.

referanser

  1. Alberts, B., Bray, D., Hopkin, K., Johnson, A.D., Lewis, J., Raff, M., ... & Walter, P. (2013). Nødvendig cellebiologi. Garland Science.
  2. Campbell, I. D., & Humphries, M. J. (2011). Integrin struktur, aktivering og interaksjoner. Cold Spring Harbour perspektiver i biologi, 3(3), a004994.
  3. Cooper, G. M., og Hausman, R. E. (2007). Cellen: en molekylær tilnærming. Washington, DC, Sunderland, MA.
  4. Kierszenbaum, A. L. (2012). Histologi og cellebiologi. Elsevier Brasil.
  5. Koolman, J., & Röhm, K. H. (2005). Biokjemi: tekst og atlas. Ed. Panamericana Medical.
  6. Quintero, M., Hub, J., & Mitrovic, D.R. (2010). Artrose / slitasjegikt: biologi, patofysiologi, klinisk og behandling / biologi, Patofysiologi, klinisk og behandling. Ed. Panamericana Medical.
  7. Takada, Y., Ye, X., & Simon, S. (2007). Integrene. Genombiologi, 8(5), 215.