Hydrofobe interaksjoner i hva de er, biologisk betydning og eksempler



den Hydrofobe interaksjoner (HI) de er krefter som opprettholder sammenhengen mellom apolære forbindelser nedsenket i en løsning eller polart løsningsmiddel. I motsetning til andre tegn interaksjoner ikke-kovalente, slik som hydrogenbinding, ioniske interaksjoner eller Van der Waals krefter, har hydrofobe interaksjoner ikke avhenger av de iboende egenskapene til løste stoffer, men heller oppløsnings.

Et meget illustrativt eksempel på disse interaksjonene kan være faseseparasjonen som oppstår når man prøver å blande vann med olje. I dette tilfellet "samhandler" oljemolekylene med hverandre som et resultat av å bestille vannmolekylene rundt dem.

Begrepet disse interaksjonene eksisterer siden førtiårene. Uttrykket "hydrofob link" ble imidlertid uttalt av Kauzmann i 1959, mens man studerte de viktigste faktorene i stabiliseringen av den tredimensjonale strukturen av visse proteiner.

HI er de viktigste ikke-spesifikke interaksjonene som foregår i biologiske systemer. De har også en viktig rolle i et bredt spekter av tekniske applikasjoner og kjemisk og farmasøytisk industri som vi kjenner i dag.

index

  • 1 Hva er hydrofobe interaksjoner??
  • 2 Biologisk betydning
  • 3 Eksempler på hydrofobe interaksjoner
    • 3.1 membraner
    • 3.2 Proteiner
    • 3.3 vaskemidler
  • 4 referanser

Hva er de hydrofobe interaksjonene??

Den fysiske årsaken til HI er basert på manglende evne til apolære stoffer til å danne hydrogenbindinger med vannmolekyler i en løsning.

Er kjent som "ikke-spesifikke vekselvirkninger" fordi urelatert til affiniteten mellom oppløst stoff molekyler, men snarere med utviklingen av vannmolekyler til å opprettholde sin egen interaksjoner via hydrogenbindinger.

Når det er i kontakt med vann, har apolære eller hydrofobiske molekyler en tendens til å aggregere spontant for å oppnå størst stabilitet ved å redusere overflatearealet av kontakt med vann.

Denne effekten kan forveksles med en sterk tiltrekning, men det er bare en konsekvens av stoffets apolære karakter i forhold til løsningsmidlet.

Forklares ut fra et termodynamisk synspunkt, skjer disse spontane foreningene på jakt etter en energisk gunstig tilstand, der det er den minste variasjonen av fri energi (ΔG).

Gitt at Ag = AH - TΔS, er den mest energimessig gunstig tilstand den der entropi (D s) er større, det vil si hvor det er færre vannmolekyler som har rotasjons- og translasjonsbevegelse frihet reduseres ved kontakt med et apolært løsemiddel.

Når de apolære molekylene er forbundet med hverandre, tvunget av vannmolekylene, oppnås en gunstigere tilstand enn hvis disse molekylene forblir separate, hver omgitt av et "bur" av forskjellige vannmolekyler..

Biologisk betydning

HI har stor relevans siden de forekommer i en rekke biokjemiske prosesser.

Blant disse prosessene er konformasjonsendringer i proteiner, binding av substrater til enzymer, forening av underenheter av enzymatiske komplekser, aggregering og dannelse av biologiske membraner, stabilisering av proteiner i vandige løsninger og andre.

I kvantitative termer har forskjellige forfattere fått oppgave å bestemme betydningen av HI i stabiliteten av strukturen av store mengder proteiner, og konkludere at disse interaksjonene bidrar til mer enn 50%.

Mange membranproteiner (integrert og perifert) er assosiert med lipid-bilayers takket være HI når proteinene i deres strukturer har domener med hydrofob karakter. I tillegg avhenger stabiliteten av den tertiære strukturen av mange oppløselige proteiner av HI.

Noen teknikker i studiet av cellebiologi utnytte egenskapen i besittelse av noen ioniske detergenter for å danne miceller, som er "halvkule" struktur av amfifile forbindelser ikke-polare områder som er forbundet med hverandre ved HI.

Mikeller brukes også i farmasøytiske studier som involverer levering av fettløselige legemidler, og dannelsen er også viktig for absorpsjon av komplekse vitaminer og lipider i menneskekroppen.

Eksempler på hydrofobe interaksjoner

membraner

Et utmerket eksempel på HI er dannelsen av cellemembraner. Slike strukturer består av et dobbeltlag av fosfolipider. Organisasjonen er gitt takket være HI som forekommer mellom de apolære haler i "avstøtning" til det omgivende vandige miljøet.

protein

HI har stor innflytelse på folding av globulære proteiner, hvis biologisk aktive form er oppnådd etter etablering av en bestemt romlig konfigurasjon styrt av nærværet av visse aminosyrerester i strukturen.

  • Saken av apomioglobin

Den apomyoglobin (myoglobin mangler heme) er et lite protein alfa-heliks har fungert som en modell for å studere bretteprosessen og betydningen av HI mellom ikke-polare rester i polypeptidkjeden av denne.

I en studie av Dyson et al i 2006, hvor den apomyoglobin muterte sekvenser ble anvendt, ble det vist at initiering av hendelser brette dette er primært avhengig HI aminosyrer med upolare grupper av alfa-helikser.

Således betyr små endringer innført i aminosyresekvensen viktige modifikasjoner i den tertiære strukturen, noe som resulterer i misdannede og inaktive proteiner.

vaskemidler

Et annet klart eksempel på HI er virkemåten til kommersielle vaskemidler som vi bruker til hjemmebruk hver dag.

Vaskemidler er amfipatiske molekyler (med en polar og en apolar region). De kan "emulgere" fett siden de har evne til å danne hydrogenbindinger med vannmolekyler og ha hydrofobe interaksjoner med lipidene som finnes i fett.

Ved kontakt med fett i en vandig oppløsning, kan vaskemiddelblandingene molekylene forbinder med hverandre, slik at de ikke-polare haler ansikt, som omslutter lipidmolekylene og polarområdene er eksponert på overflaten av micellen, inn kontakt med vann.

referanser

  1. Chandler, D. (2005). Grensesnitt og drivkraft for hydrofob montering. Nature, 437 (7059), 640-647.
  2. Cui, X., Liu, J., Xie, L., Huang, J., Liu, Q., Israelachvili, J. N., & Zeng, H. (2018). Modulasjon av hydrofob interaksjon ved å mediate overflate nanoskala struktur og kjemi, ikke monotonisk ved hydrofobicitet. Angewandte Chemie - International Edition, 57 (37), 11903-11908.
  3. Dyson, J.H., Wright, P.E., & Sheraga, H.A. (2006). Rollen av hydrofobe interaksjoner ved initiering og forplantning av proteinfolding. PNAS, 103 (35), 13057-13061.
  4. Lodish, H., Berk, A., Kaiser, C.A., Krieger, M., Bretscher, A., Ploegh, H., Amon, A., Scott, M. & Martin, K. (2003). Molecular Cell Biology (5. utgave). Freeman, W. H. & Company.
  5. Luckey, M. (2008). Membran strukturell biologi: med biokjemiske og biofysiske grunnlag. Cambridge University Press. Hentet fra www.cambrudge.org/9780521856553
  6. Meyer, E.E., Rosenberg, K.J., og Israelachvili, J. (2006). Nylige fremskritt i å forstå hydrofobiske interaksjoner. Prosedyrene ved National Academy of Sciences, 103 (43), 15739-15746.
  7. Nelson, D. L., & Cox, M. M. (2009). Lehninger Prinsipper for biokjemi. Omega-utgavene (5. utgave).
  8. Némethy, G. (1967). Angewandte Chemie. Chem. Int., 6 (3), 195-280.
  9. Otto, S., & Engberts, J. B. F. N. (2003). Hydrofobe interaksjoner og kjemisk reaktivitet. Organisk og biomolekylær kjemi, 1 (16), 2809-2820.
  10. Pace, CN, Fu, H., Fryar, KL, Landua, J., Trevino, SR, Shirley, BA, Hendricks, M., Iimura, S., Gajiwala, K., Scholtz, J. & Grimsley, GR ( 2011). Bidrag av hydrofobe interaksjoner til proteinstabilitet. Journal of Molecular Biology, 408 (3), 514-528.
  11. Silverstein, T. P. (1998). Den virkelige grunnen til at olje og vann ikke blandes. Journal of Chemical Education, 75 (1), 116-118.