Maltasa egenskaper, syntese og funksjoner



den maltase, også kjent som α-glukosidase, sur maltase, invertase glukose, glucosidosucrasa, lysosomal α-glukosidase eller glucoamylase maltase-er enzymet som er ansvarlig for hydrolysen av maltose i intestinale epitelceller under de siste trinn av fordøyelsen av stivelse.

Den hører til klassen av hydrolaser, særlig underklasse av glykosidaser, som er i stand til å forstyrre a-glykosidiske bindinger mellom glukoserester (EC. 3.2.1.20). Denne kategorien grupperer forskjellige enzymer hvis spesifisitet er rettet mot exo-hydrolysen av terminale glykosider koblet med a-1,4-bindinger.

Noen maltaser er i stand til å hydrolysere polysakkarider, men med mye lavere hastighet. Generelt, etter innvirkning av maltase rester a-D-glukose blir frigitt, men de samme underklasse-enzymene kan hydrolysere p-glukaner og frigjør rester p-D-glucose.

Eksistensen av enzymet maltase ble først demonstrert i 1880 og er nå kjent at det ikke bare er tilstede i pattedyr, men også i mikroorganismer som gjær og bakterier, så vel som mange høyere planter og korn.

Et eksempel på betydningen av aktiviteten til disse enzymene er relatert til Saccharomyces cerevisiae, organismen som er ansvarlig for produksjon av øl og brød, som er i stand til å nedbryte maltose og maltotriose ved å ha maltase enzymer hvis produkter er metaboliseres til produkter fermentative egenskaper av denne organismen.

index

  • 1 Egenskaper
    • 1.1 hos pattedyr
    • 1,2 i gjær
    • 1,3 i planter
  • 2 Sammendrag
    • 2.1 i pattedyr
    • 2.2 I gjær
    • 2.3 I bakterier
  • 3 funksjoner
  • 4 referanser

funksjoner

Hos pattedyr

Maltase er et amfipatisk protein assosiert med membranen i tarmbørsteceller. Det er også kjent en isoenzym kjent som sur maltase, som ligger i lysosomer og i stand til å hydrolysere forskjellige typer av glykosidiske bindinger på forskjellige underlag, ikke bare maltose og a-1,4-bindinger. Begge enzymer deler mange strukturelle egenskaper.

Det lysosomale enzym har ca. 952 aminosyrer og behandles post-translasjonelt ved glykosylering og peptidfjerning ved N- og C-terminale ender.

Studier utført med enzymet fra tarmen til rotter og griser fastslår at i disse dyrene består enzymet av to underenheter som varierer mellom seg selv når det gjelder enkelte fysiske egenskaper. Disse to underenhetene stammer fra den samme polypeptidforløperen som er kuttet proteolytisk.

I motsetning til griser og rotter har enzymet hos mennesker ikke to subenheter, men er en enkelt, med høy molekylvekt og høyt glykosylert (ved N- og O-glykosylering).

I gjær

Gjærmaltase, kodet av MAL62-genet, veier 68 kDa og er et cytoplasmatisk protein som eksisterer som en monomer og hydrolyserer et bredt spekter av a-glukosider.

I gjær er det fem isoenzymer kodet i de telomeriske sonene i fem forskjellige kromosomer. Hvert kodingssted for MAL-genet omfatter også et genkompleks av alle gener involvert i metabolisme av maltose, inkludert permeasen og regulatoriske proteiner, som om det var en operon..

I planter

Det har vist seg at enzymet tilstede i planter er følsomt overfor temperaturer over 50 ° C, og at maltase forekommer i store mengder i spirede og ungerminerte kornblandinger.

Også, ved nedbrytning av stivelse, er dette enzym spesifikt for maltose som ikke virker på andre oligosakkarider, men alltid slutter med dannelsen av glukose.

syntese

Hos pattedyr

Den intestinale maltase av mennesker syntetiseres som en enkelt polypeptidkjede. Karbohydrater rik på mannoserester tilsettes samtransduksjon ved glykosylering, som synes å beskytte sekvensen av proteolytisk nedbrytning.

Studier på biogenese av dette enzymet tilstand at den er satt sammen som et molekyl med høy molekylvekt i en "membranbundet" endoplasmatiske retikulum, og blir så behandlet av bukspyttkjertelenzymer og "re-glykosylert" i Golgi kompleks.

I gjær

I gjær er det fem isoenzymer kodet i de telomeriske sonene i fem forskjellige kromosomer. Hvert kodingssted for MAL-genet omfatter også et genkompleks av alle gener involvert i maltosemetabolismen, inkludert permease og regulatoriske proteiner.

I bakterier

Systemet maltosemetabolisme i bakterier som E. coli, er i likhet med det system av laktose, særlig i genetisk organisasjon er ansvarlig for syntesen av regulatoriske proteiner, transportbånd-operonet og enzymaktivitet på substratet (maltase ).

funksjoner

I de fleste organismer som har detektert tilstedeværelse av enzymer slik som maltase, utøver dette enzymet samme rolle: degradering av disakkarider som maltose, for å oppnå produkter lettere oppløselige karbohydrater metaboliserbar.

I tarmen av pattedyr spiller maltase en nøkkelrolle i de siste trinnene av stivelsesnedbrytning. Mangler i dette enzymet observeres vanligvis i patologier som glykogenose type II, som er relatert til lagring av glykogen.

I bakterier og gjærreaksjoner representeres enzymer av denne type som en viktig energikilde i form av glukose som kommer inn i den glykolytiske vei, med gjæring eller ikke-fermenteringsformål.

I planter, maltase, sammen med amylaser, deltar i nedbrytningen av det indre frøet i frøet som er "sover", og som aktiveres av de gibberellins, hormoner regulerer plantevekst, som en forutsetning for å spiring.

Også mange fabrikker for forbigående stivelse i løpet av dagen har maltase spesifikt bidrar til nedbrytningsproduktene metabolisme over natten, og det er fastslått at kloroplaster er den viktigste lagrings maltose i disse organismene.

referanser

  1. Auricchio, F., Bruni, C. B., & Sica, V. (1968). Ytterligere rensing og karakterisering av syren a-glukosidase. Biochemical Journal, 108, 161-167.
  2. Danielsen, E. M., Sjostrom, H., & Noren, O. (1983). Biosyntese av intestinale mikrovillar proteiner. Biochemical Journal, 210, 389-393.
  3. Davis, W. A. ​​(1916). III. Fordelingen av maltase i planter. Funksjonen av maltase i stivelsesnedbrytning og dens innflytelse på den amyloklastiske aktiviteten til plantematerialer. Biochemical Journal, 10 (1), 31-48.
  4. ExPASy. Bioinformatics Resource Portal. (N.d.). Hentet fra enzym.expasy.org
  5. Lu, Y., Gehan, J. P., & Sharkey, T. D. (2005). Daylength og Circadian Effects On Stivelse Nedbrytning og Maltose Metabolisme. Plant Physiology, 138, 2280-2291.
  6. Naims, H. Y., Sterchi, E.E., & Lentze, M.J. (1988). Struktur, Biosyntese og Glykosylering av Human Small Intestinal. Journal of Biological Chemistry, 263 (36), 19709-19717.
  7. Needleman, R. (1991). Kontroll av maltase syntese i gjær. Molekylær mikrobiologi, 5 (9), 2079-2084.
  8. Nomenklaturkomiteen for Den internasjonale union for biokjemi og molekylærbiologi (NC-IUBMB). (2019). Hentet fra qmul.ac.uk.
  9. Reuser, A., Kroos, M., Hermans, M., Bijvoet, A., Verbeet, M., Van Diggelen, O., ... Ploeg, V. der. (1995). Glykogenose type II (Acid Maltase Deficiency). Muskel og nerve, 3, 61-69.
  10. Simpson, G., & Naylor, J. (1962). Dormannestudier i frø av Avena fatua. Canadian Journal of Botany, 40 (13), 1659-1673.
  11. Sorensen, S., Norén, O., Stostrom, H., & Danielsen, M. (1982). Amphiphil Pig Intestinal Microvillus Maltase / Glucoamylase Struktur og Specificitet. European Journal of Biochemistry, 126, 559-568.