Hypobromsyreegenskaper, struktur, bruk og biomolekylære interaksjoner



den hypobromøs syre (HOBr, HBrO) er en uorganisk syre produsert ved oksidasjon av bromidanionen (Br-). Tilsetningen av brom til vann gir hydrobromsyre (HBr) og hypobromsyre (HOBr) gjennom en disproportioneringsreaksjon. Br2 + H20 = HOBr + HBr

Hypobromøs syre er en svært svak, noe ustabil syre, som eksisterer som en løsning fortynnet ved romtemperatur. Det produseres i vertebrate organismer av varmt blod (inkludert mennesker), ved virkningen av enzymet peroksidase av eosinofiler.

Oppdagelsen at hypobromsyre kan regulere aktiviteten av kollagen IV har tiltrukket stor oppmerksomhet.

index

  • 1 struktur
    • 1.1 2D
    • 1,2 3D
  • 2 Fysiske og kjemiske egenskaper
  • 3 bruksområder
  • 4 Biomolekylære interaksjoner
  • 5 referanser

struktur

2D

3D

Fysiske og kjemiske egenskaper

  • Fast gult utseende: gule faste stoffer.
  • Utseende: gult fast stoff.
  • Molekylvekt: 96,911 g / mol.
  • Kokepunkt: 20-25 ° C.
  • Tetthet: 2.470 g / cm3.
  • Syrlighet (pKa): 8,65.
  • De kjemiske og fysiske egenskapene til hypobromsyre er lik de andre hypohalitter.
  • Den presenteres som en løsning fortynnet ved romtemperatur.
  • De hypobromitt faste stoffene er gule og har en merkelig aromatisk lukt.
  • Det er et sterkt bakteriedrepende og vann desinfeksjonsmiddel.
  • Den har en pKa på 8,65 og delvis dissocierer i vann ved pH 7.

søknader

  • Hypobromsyre (HOBr) brukes som et blekemiddel, oksidant, deodorant og desinfeksjonsmiddel, på grunn av dets evne til å drepe cellene til mange patogener.
  • Den brukes av tekstilindustrien som et blekemiddel og tørkemiddel.
  • Det brukes også i badestamper og spa som et bakteriedrepende middel.

Biomolekylære interaksjoner

Brom er allestedsnærværende hos dyr som ionisk bromid (Br-), men inntil nylig var dets essensielle funksjon ikke kjent.

Nylig forskning har vist at brom er avgjørende for arkitekturen av basale membraner og utvikling av vev.

Enzymet peroksidasin bruker HOBr til å danne tverrbindinger i sulfyliminet som er kryssbundet i stillasene av kollagen IV i kjellermembranen.

Hypobromsyre produseres i varmblodige vertebratorganismer ved virkningen av enzymet eosinofilperoksidase (EPO).

EPO genererer HOBr fra H2O2 og Br- i nærvær av en plasmakonsentrasjon av Cl-.

Myeloperoksidase (MPO), fra monocytter og nøytrofiler, genererer hypoklorsyre (HOCl) fra H2O2 og Cl-.

EPO og MPO spiller en viktig rolle i vertsforsvarsmekanismer mot patogener, henholdsvis HOBr og HOCl.

MPO / H2O2 / Cl-systemet i nærvær av Br- genererer også HOBr ved reaksjonen av HOCl dannet med Br-. Mer enn en kraftig oksidant, HOBr er en kraftig elektrofil.

Plasmakonsentrasjonen av Br- er mer enn 1000 ganger lavere enn den for kloridanionen (Cl-). Følgelig er endogen HOBr-produksjon også lavere sammenlignet med HOCl.

Imidlertid er HOBr betydelig mer reaktivt enn HOCl når oxidizability av de studerte forbindelser ikke er relevant, slik at reaktiviteten av HOBr kan være ytterligere forbundet med elektrofil kraft, hvis oxydasjonskraft (Ximenes, Morgon & av Souza, 2015).

Selv om dets redokspotensial er lavere enn det for HOCl, reagerer HOBr med aminosyrer raskere enn HOCl.

Halogeneringen av tyrosinring med HOBr er 5000 ganger raskere enn den for HOCl.

HOBr reagerer også med nukleosidnukleobaser og DNA.

2'-deoksycytidin Den, adenin og guanin, genererer 5-brom-2'-deoksycytidin, 8-bromoadenine og 8-bromoguanine i EPO / H2O2 / Br- og MPO / H2O2 / Cl- / Br (Suzuki systemer Kitabatake og Koide, 2016).

McCall et al. (2014) har vist at Br er en kofaktor som er nødvendig for tverrbinding av sulfilimine katalyseres av enzymet peroxidasina, vesentlig posttranslasjonell modifikasjon for arkitektur IV kollagen basalmembraner og vev utviklingsforbindelser.

Basale membraner er spesialiserte ekstracellulære matriser som er sentrale mediatorer for signaltransduksjon og mekanisk støtte av epitelceller.

De basale membranene definerer arkitekturen til epitelvevet og letter vevsreparasjon etter skade, blant andre funksjoner.

Innleiret i basalmembranen, er det et stillas-IV-kollagen kryssbundet med sulfilimine, noe som gir funksjonalitet til matrisen i flercellede vev hos alle dyr.

IV kollagen stillasene gir mekanisk styrke, tjener som en ligand for integriner og andre celleoverflatereseptorer, og samhandle med vekstfaktorer for å etablere gradienter av signale.

Sulfilimin (sulfimid) er en kjemisk forbindelse som inneholder et svovel-nitrogen-dobbeltbinding. Sulfilimin binder stabiliserer kollagen IV-strengene funnet i den ekstracellulære matriksen.

Disse koblingene kovalent bundet metionin-rester 93 (Met93) og hydroksylysin 211 (Hyl211) av tilstøtende tråder for å danne en trimer polypeptider kollagen største.

Den peroxidasina formen hypobromsyre (HOBr) og underklorsyrling (HOCl) fra bromid og klorid, henholdsvis, som kan mediere dannelsen av tverrbindinger sulfilimine.

Bromid, omdannet til hypobromsyre, danner et mellomprodukt av bromsulfoniumionen (S-Br) som deltar i dannelsen av kryssbindinger.

McCall et al. (2014) viste at mangelen på Br i kosten er dødelig i fly Drosophila, mens erstatning av Br gjenoppretter dens levedyktighet.

De etablerte også at brom er et essensielt sporstoff for alle dyr for sin rolle i dannelsen av koblinger sulfilimine og collagen IV, som er viktig for dannelsen av basalmembraner og utvikling av vev.

referanser

  1. ChemIDplus, (2017). 3D-struktur av 13517-11-8 - Hypobromsyre [bilde] Hentet fra nih.gov.
  2. ChemIDplus, (2017). 3D struktur av 60-18-4 - Tyrosine [USAN: INN] [image] Hentet fra nih.gov.
  3. ChemIDplus, (2017). 3D struktur av 7726-95-6 - Brom [bilde] Gjenopprettet fra nih.gov.
  4. ChemIDplus, (2017). 3D struktur av 7732-18-5 - Vann [bilde] Gjenopprettet fra nih.gov.
  5. Emw, (2009). Protein COL4A1 PDB 1li1 [bilde] Hentet fra wikipedia.org.
  6. Mills, B. (2009). Difenylsulfimid-fra-xtal-2002-3D-baller [bilde] Hentet fra wikipedia.org.
  7. PubChem, (2016). Hypobromøs syre [bilde] Gjenopprettet fra nih.gov.
  8. Steane, R. (2014). DNA-molekylen - roterbar i 3 dimensjoner [bilde] hentet fra biotopics.co.uk
  9. Thormann, U. (2005). NeutrophilerAktion [image] Hentet fra wikipedia.org.