Biologisk katalysator ytelse og eksempler



en biologisk katalysator eller biocatalyst er et molekyl, vanligvis av protein opprinnelse, som har kapasitet til å akselerere de kjemiske reaksjonene som oppstår i levende vesener. Katalysatorproteinmolekyler er enzymer, og de av RNA-naturen er ribozymer. I denne artikkelen vil vi fokusere på å utforske enzymer, som er de mest kjente biologiske katalysatorene.

I fravær av enzymer, kan et stort antall reaksjoner som finner sted i cellen og som tillater liv, ikke forekomme. Disse er ansvarlige for å akselerere prosessen i størrelsesorden nær 106 - og i noen tilfeller mye større.

index

  • 1 katalyse
  • 2 enzymer
    • 2.1 Hva er et enzym?
    • 2.2 Kjennetegn på enzymer
    • 2.3 Nomenklatur og klassifisering av enzymer
    • 2.4 Hvordan enzymer fungerer?
    • 2,5 Enzymatiske hemmere
    • 2.6 Eksempler
  • 3 Forskjell mellom biologiske katalysatorer (enzymer) og kjemiske katalysatorer
    • 3.1 Reaksjoner katalysert av enzymer forekommer raskere
    • 3.2 De fleste enzymer jobber ved fysiologiske forhold
    • 3.3 Specificitet
    • 3.4 Enzymatisk regulering er nøyaktig
  • 4 referanser

katalyse

En katalysator er et molekyl som er i stand til å endre hastigheten til en kjemisk reaksjon uten å bli konsumert i nevnte reaksjon.

Kjemiske reaksjoner involverer energi: de første molekylene som er involvert i reaksjonen eller reaktantene, starter med en grad av energi. En ekstra mengde energi absorberes for å nå "overgangsstatus". Deretter frigjøres energien med produktene.

Energidifferansen mellom reaktantene og produktene er uttrykt som AG. Hvis energinivåene av produktene er større enn reaktantene, er reaksjonen endergonisk og ikke spontan. I kontrast, hvis energien til produktene er lavere, er reaksjonen eksergonisk og spontan.

Imidlertid, hvis en reaksjon er spontan, betyr det ikke at det vil oppstå i betydelig hastighet. Reaksjonshastigheten avhenger av ΔG * (stjernen refererer til aktiveringsenergien).

Leseren må holde disse konseptene i tankene for å forstå hvordan enzymene fungerer.

enzymer

Hva er et enzym?

Enzymer er biologiske molekyler av utrolig kompleksitet, som hovedsakelig består av proteiner. Proteiner er i sin tur lange kjeder av aminosyrer.

En av de mest fremragende egenskapene til enzymer er deres spesifisitet i målmolekylet - dette molekylet kalles substratet.

Kjennetegn på enzymer

Enzymer finnes i flere former. Noen er helt sammensatt av proteiner, mens andre har ikke-proteinregioner kalt kofaktorer (metaller, ioner, organiske molekyler etc.).

Således er et apoenzym et enzym uten dets kofaktor, og kombinasjonen av apoenzymet og dets kofaktor kalles et holoenzym.

De er molekyler av betydelig størrelse. Imidlertid deltar bare et lite sted av enzymet direkte i reaksjonen med substratet, og denne regionen er det aktive stedet.

Når reaksjonen begynner, blir enzymet koblet med dets substrat som en nøkkel er koblet til sin lås (denne modellen er en forenkling av den faktiske biologiske prosessen, men tjener til å illustrere prosessen).

Alle kjemiske reaksjoner som forekommer i kroppen vår, blir katalysert av enzymer. Faktisk, hvis disse molekylene ikke eksisterte, måtte vi vente hundrevis eller tusen år for reaksjonene å fullføre. Derfor må reguleringen av enzymatisk aktivitet kontrolleres på en svært spesifikk måte.

Nomenklatur og klassifisering av enzymer

Når vi ser et molekyl hvis navn slutter i -ase, kan vi være sikre på at det er et enzym (selv om det er unntak fra denne regelen, for eksempel trypsin). Dette er konvensjonen for å betegne navnet på enzymer.

Det finnes seks grunnleggende typer enzymer: oksydoreduktaser, transferaser, hydrolaser, lyaser, isomeraser og ligaser; ansvarlig for: redoksreaksjoner, overføring av atomer, hydrolyse, tilsetning av henholdsvis dobbeltbindinger, isomerisering og binding av molekyler.

Hvordan enzymer fungerer?

I avsnittet om katalyse nevnte vi at reaksjonshastigheten avhenger av verdien av ΔG *. Jo høyere denne verdien er, jo langsommere og langsommere reaksjonen. Enzymet er ansvarlig for å redusere nevnte parameter - og dermed øke hastigheten på reaksjonen.

Forskjellen mellom produktene og reaktantene forblir identisk (enzymet påvirker ikke det), det samme gjør fordelingen av det samme. Enzymet letter dannelsen av overgangsstaten.

Enzymhemmere

I sammenheng med studier av enzymer er inhibitorer stoffer som klarer å redusere aktiviteten til katalysatoren. De er klassifisert i to typer: konkurrerende og ikke-konkurrerende hemmere. De av den første typen konkurrerer med substratet og de andre gjør det ikke.

Vanligvis er inhiberingsprosessen reversibel, selv om enkelte inhibitorer kan forbli koblet til enzymet nesten permanent.

eksempler

Det er en stor mengde enzymer i våre celler - og i cellene til alle levende vesener. Imidlertid er de mest kjente de som deltar i metabolske veier som glykolyse, Krebs syklus, elektron transportkjede, blant andre..

Suksinat dehydrogenase er et oksydoreduktase-type enzym som katalyserer oksydasjonen av succinat. I dette tilfellet innebærer reaksjonen tap av to hydrogenatomer.

Forskjell mellom biologiske katalysatorer (enzymer) og kjemiske katalysatorer

Det finnes kjemikalier av kjemisk natur som, som biologiske, øker hastigheten på reaksjonene. Det er imidlertid bemerkelsesverdige forskjeller mellom begge typer molekyler.

Enzymkatalyserte reaksjoner opptrer raskere

For det første klarer enzymene å øke hastigheten på reaksjonene i størrelsesorden nær 106 opptil 1012. Kjemiske katalysatorer øker også hastigheten, men bare noen få størrelsesordener.

De fleste enzymer jobber ved fysiologiske forhold

Når de biologiske reaksjonene utføres i levende vesener, omgir deres optimale forhold de fysiologiske verdiene for temperatur og pH. Kjemikere, derimot, trenger drastiske forhold med temperatur, trykk og surhet.

spesifisitet

Enzymer er svært spesifikke i reaksjonene de katalyserer. I de fleste tilfeller arbeider de bare med ett substrat eller med noen få. Specificiteten gjelder også for hvilken type produkter de produserer. Utvalget av substrat av kjemiske katalysatorer er mye bredere.

Kreftene som bestemmer spesifisiteten av samspillet mellom enzymet og dets substrat, er de samme som dikterer konformasjonen av det samme protein (Van der Waals-interaksjoner, elektrostatiske, hydrogenbindinger og hydrofobiske).

Den enzymatiske reguleringen er presis

Endelig har enzymene større reguleringskapasitet, og aktiviteten av disse varierer i henhold til konsentrasjonen av forskjellige stoffer i cellen.

Blant regulatoriske mekanismer finner vi allosterisk kontroll, kovalent modifikasjon av enzymer og variasjonen i mengden enzym som syntetiseres.

referanser

  1. Berg, J. M., Stryer, L., & Tymoczko, J. L. (2007). biokjemi. Jeg reverserte.
  2. Campbell, M. K., & Farrell, S. O. (2011). Biokjemi. Sjette utgave. Thomson. Brooks / Cole.
  3. Devlin, T. M. (2011). Lærebok for biokjemi. John Wiley & Sons.
  4. Koolman, J., & Röhm, K. H. (2005). Biokjemi: tekst og atlas. Ed. Panamericana Medical.
  5. Mougios, V. (2006). Tren biokjemi. Human Kinetics.
  6. Müller-Esterl, W. (2008). Biokjemi. Grunnlag for medisin og biovitenskap. Jeg reverserte.
  7. Poortmans, J.R. (2004). Prinsipper for trening biokjemi. Karger.
  8. Voet, D., & Voet, J. G. (2006). biokjemi. Ed. Panamericana Medical.