Allosteriske enzymer Funksjoner, struktur og kinetikk

den allosteriske enzymer De er organiske kjemikalier som består av en struktur av fire molekyler, så det sies at strukturen er kvaternær.

Samlet sett har allosteriske enzymer mer enn en polypeptidkjede og inneholder enheter hvori katalyse utføres. Disse har i sin tur også aktivitetsstedet, det vil si kjemisk utveksling, og av denne grunn utfører de en anerkjennelse av substratet.

Med andre ord karakteriseres allosteriske enzymer ved å ha mer enn to polypeptidkjeder, hvis underenheter har forskjellige egenskaper: en isosterisk, som er selve selve stedet og en allosterisk, der enzymatisk regulering utføres.

Sistnevnte har ikke katalyseaktivitet, men den kan knyttes til et molekyl av modulering som kan fungere som en stimulus eller hindring for realiseringen av enzymaktivitetenes virkelighet.

Kort introduksjon til allosteriske enzymer

Allosteriske enzymer har den viktige oppgaven å gjøre fordøyelsen enklere. Som trenger inn i kjernen av molekylene, disse enzymene har makt til å gripe inn i metabolismen av organismen, så har kraft til å absorbere og skille ut det som biokjemiske behov som oppstår.

For at dette skal være mulig, er det nødvendig at de allosteriske enzymer beveger mekanismene som reguleringsprosessen utføres.

Disse enzymene er klassifisert i to måter: K og V. I begge vanligvis ses at metningskurven er vanligvis ikke overdrivelse, men av en uregelmessig form som etterligner den greske bokstaver Sigma.

Dette betyr selvsagt at kinetikk og struktur er på ingen måte lik michaelianas enzymene mye mindre den ikke allosterisk som dets substrat forårsaker betydelige variasjoner og forskjeller i graden av reaksjons enzymer.

Strukturen og kinetikken til allosteriske enzymer er direkte forbundet med samvirkende interaksjoner, spesielt de som ikke er kovalente.

Denne antagelsen er basert på forutsetningen om at sigmoidkurven, som trekkes når konsentrasjonen av substratet stiger, er relatert til strukturelle forandringer som forekommer med enzymer.

Denne sammenhengen er imidlertid ikke alltid absolutt og gir seg til tvetydigheter der visse særegenheter utelates i dette systemet.

funksjon

Globalt er allosteriske enzymer referert til som molekyler av organisk opprinnelse, der de kan påvirke de biokjemiske forbindelsene mellom proteiner og enzymer.

Virkningen av disse allosteriske enzymer utvikles gjennom infiltrering i molekylærkjernen, slik at det i organismen er ansvarlig for fordøyelseskatalysen. Takket være det blir ulike prosesser relatert til mage-tarmkanalen utvidet, spesielt i forvaltningen av metabolisme.

Derfor er primærfunksjonen til allosteriske enzymer å ta vare på å lette fordøyelsen i kroppen. Dette skjer fordi prosessen med koblinger som de blir sendt inn, gjør det mulig å foreta assimilering av næringsstoffer samt eliminering av avfall i organismenes struktur..

Derfor utvikler katalysen av fordøyelsessystemet kontinuerlig i et balansert miljø der hver modulator har et spesifikt allosterisk sted.

Videre er allosteriske enzymer er fra et metabolsk synspunkt, bli enzymaktiviteten kontrolleres gjennom svingninger oppfattede nivå stratum.

Jo mindre endringene som gjøres i konsentrasjonen av substratet, desto større transformasjoner som enzymets aktivitet vil gjennomgå, og omvendt.

På den annen side kan verdiene for de allosteriske enzymer K økes med en minimumsdose av inhibitormodulator.

Det kan være at ved utførelse forblir allosteriske enzymer som inhiberes ved slutten av den metabolske prosess, noe som skjer i enkelte systemer (Multienzyme har mange typer av enzymer), enda mer hvis cellekapasiteter er overskredet.

Når dette skjer, sørger de allosteriske enzymer for at den katalytiske aktiviteten reduseres; ellers forårsaker substratet den enzymatiske aktiviteten å bli aktivert i stedet for å regulere den.

Den allosteriske reguleringen

Det er kjent som de cellulære prosessene der den enzymatiske aktiviteten er regulert av en justeringsprosess. Dette er mulig takket være det faktum at en tilbakemelding er produsert som kan være positiv (det vil si aktivering) eller negativ (inhibering).

Regulering kan ta mange former, enten organisk skala (supracellular, over celle), av signaltransduksjon og ved kovalent modifisering av enzymer.

Fiksering av substratet kan normalt forekomme i det aktive sentrum når inhibitoren ikke er tilstede.

Hvis imidlertid det allosteriske senteret er okkupert av inhibitoren, endres dette første elementet i sin struktur og derfor kan ikke substratet løses.

Tilstedeværelsen av en sigmoid formede kinetikk kan tyde på at det er et forhold av cooperativeness i substratet, men dette er ikke alltid regelen, er det unntak (se "allosterism og samarbeidsvilje ?: synonymer" nedenfor).

Struktur og kinetikk

Flere av polypeptidene av de allosteriske enzymer mangler katalyse. I alle fall har de også strategiske og svært spesifikke steder der bindende og anerkjennelse av modulatoren utføres, og derfor kan et modulasjonsenzym som er komplekst, resultere..

Dette er på grunn av det faktum at deres grad av aktivitet av katalysatoren er avhengig av polariteten som har modulatoren, dvs. avhengig av om det er negativ (inhibering) eller positiv (utløseren).

Stedet hvor denne biokjemiske utvekslingen oppstår, eller snarere den enzymatiske interaksjonen med modulatoren, er riktig kjent som et allosterisk sted.

Dette er hvor deres egenskaper opprettholdes uten at modulatoren lider forandringer på kjemisk nivå. Forbindelsen mellom modulatoren og enzymet er imidlertid ikke irreversibel, tvert imot; Det kan bli angrepet. Derfor kan det sies at denne prosessen med allosteriske enzymer ikke er ubeboelig.

En egenskap som fremhever de allosteriske enzymer er at de ikke samsvarer med de kinetiske mønstrene som oppfyller prinsippene til Michaelis-Menten.

Med andre ord, forsøkene hittil har vist at koblingen mellom det et allosterisk enzym og modulatorer (uansett dens polaritet) har en metningskurve som har en regelmessig form, men sigmoidal, med tilsvarende krumning av Gresk brev av sigma.

Forskjellene i denne sigmoidformen er få, uansett om modulatorer ble brukt (positive eller negative) eller ikke brukt i det hele tatt.

I alle tilfeller viser hastigheten på reaksjonene av de allosteriske enzymer en serie dramatiske modifikasjoner hvis substratkonsentrasjoner er lavere sammenlignet med de negative modulatorer og høyere med de positive. I sin tur har de mellomliggende verdier når det ikke er noen modulatorer knyttet til enzymer.

Den kinetiske oppførelsen av allosteriske enzymer kan beskrives med to modeller: symmetrisk og sekvensiell.

Symmetrisk modell

I denne modellen kan et allosterisk enzym presenteres i henhold til konformasjonene, som er spente og avslappede.

Underenhetene kan være i den ene eller den andre enden, siden det er en balanse som skifter mellom begge tilstandene der de negative modulatorene nærmer seg den stramme konformasjonen, mens den avslappede forbindes med substratene og aktivatorene.

Sekventiell modell

Med denne modellen har du et annet paradigme. Her er det også to konformasjoner, men hver kan handle selvstendig, separat.

På dette tidspunktet kan det oppstå en økning eller fall i affinitetene av enzymets biokjemiske forbindelser, med nivåer av kooperativitet som kan være av aktivering eller inhibering..

Strukturelle endringer sendes suksessivt fra en underenhet til den andre, med en definert rekkefølge.

Både de symmetriske og sekventielle modellene fungerer alene, i henhold til deres egne standarder. Imidlertid kan begge modellene fungere på en felles måte, derfor er de ikke hverandre eksklusive.

I disse tilfellene mellomliggende tilstander i hvilke konformasjoner observert hvordan, dvs. avslappet anstrengt og delta i en samarbeidende prosess i hvilken de biokjemiske interaksjoner av allosteriske enzymer er gitt smelte.

Alosterisme og kooperativitet: synonymer?

Det har blitt antatt at alosterisme er det samme som kooperativisme, men dette er ikke tilfelle. Forvirringen av begge vilkårene kommer tilsynelatende ut fra deres funksjoner.

Det skal imidlertid bemerkes at denne likheten ikke er nok for alosterisme og kooperativisme til å bli brukt som ekvivalente ord. Begge har subtile nyanser som det må tas hensyn til før de faller inn i feil generaliseringer og kategoriseringer.

Det er nødvendig å huske at de allosteriske enzymer, når de går i modulatorene, tar en rekke former. Positive modulatorer aktiveres, mens negative modulatorer hemmer.

I begge tilfeller er det en vesentlig endring i den enzymatiske strukturen i det aktive stedet, som igjen blir forandringen av det samme aktive stedet.

Et av de mest praktiske eksemplene på dette er sett i ikke-konkurransedyktig inhibering, hvor den negative modulatoren binder til et annet enzym enn substratet.

Imidlertid kan enzymets affinitet relativt til substratet bli redusert ved denne negative allosteriske modulator enzymer, slik at det kan bli en konkurrerende inhibering uavhengig av bærestruktur er forskjellig fra strukturen av enzymet.

På samme måte kan det hende at det er en økning i affiniteten eller at i stedet for en inhiberingseffekt oppstår en invers effekt, det vil si en aktiveringseffekt.

Fenomenet kooperativisme forekommer i mange av de allosteriske enzymer, men dette blir bare katalogisert som sådan når enzymer har flere steder hvor de klarer å binde seg til substratet, så de kalles oligomere enzymer.

I tillegg produseres affinitetene i henhold til konsentrasjonsnivået som effektoren har, og i dem virker de positive modulatorer, de negative og selv substratet i varierende grad gjennom denne prosessen.

For å produsere denne effekten er det nødvendig å presentere flere steder som er i stand til å knytte til substratet, og resultatet vises grafisk i vitenskapelige studier som sigmoidkurver, som allerede er henvist til.

Og det er her entanglementet oppstår, fordi det pleier å være assosiert at hvis det er en sigmoidkurve i den enzymatiske analysen, er det fordi det allosteriske enzymet som observeres, nødvendigvis må være samvirkende.

I tillegg er en av faktorene som bidrar til denne innblandingen, at graden av kooperativitet som eksisterer i systemet drives av allosteriske effektorer..

Nivået kan øke ved tilstedeværelse av inhibitorer, mens det har en tendens til å redusere når aktivatorer er tilstede.

Kinetikken forlater imidlertid kun sin sigmoid tilstand når det blir michaeliana der konsentrasjonene av aktivatoren er forhøyede.

Derfor er det klart at sigmoidkurver kan være antonymer av allosteriske enzymer. Selv om de fleste av disse enzymene, når dette substratet er mettet, har dette signalet, er det falskt at det bare er en allosterisk interaksjon fordi en krumning av sigmoidkinetikken er sett i grafen..

Å anta at omvendt er også falskt; Sigmoid betyr ikke fra en som er før en uttrykkelig manifestasjon til utvetydig av alosterisme.

En unik alosterisme: hemoglobin

Hemoglobin regnes som et klassisk eksempel på hva som skjer med allosteriske systemer. Et substrat som tilsvarer sigmoid-typen er fikset i denne komponenten av de røde blodceller.

Denne fikseringen kan hemmeres gjennom effektorer der det ikke er noen handling på det aktive senteret, noe som ikke er noe annet enn hemegruppen. Den michaelske kinetikken, derimot, presenteres isolert i underenhetene som deltar i oksygenfiksering.

referanser

1. Bu, Z. og Callaway, D.J. (2011). "Protein dynamikk og langdistanse allostering i celle signalering". Fremskritt i proteinkemi og strukturell biologi, 83: s. 163-221.
2. Huang, Z; Zhu, L. et al. (2011). "ASD: en omfattende database over allosteriske proteiner og modulatorer". Nucleic Acids Research, 39, s. D663-669.
3. Kamerlin, S.C. og Warshel, A (2010). "Ved begynnelsen av det 21. århundre: Er dynamikk den manglende lenken for å forstå enzymkatalyse?". Proteiner: Struktur, Funksjon og Bioinformatikk, 78 (6): pp. 1339-1375.
4. Koshland, D.E .; Némethy, G. og Filmer, D. (1966). "Sammenligning av eksperimentelle bindingsdata og teoretiske modeller i proteiner som inneholder underenheter". Biochemistry, 5 (1): pp. 365-85.
5. Martínez Guerra, Juan José (2014). Struktur og kinetikk av allosteriske enzymer. Aguascalientes, Mexico: Autonome Universitetet i Aguascalientes. Gjenopprettet fra libroelectronico.uaa.mx.
6. Monod, J., Wyman, J. og Changeux, J.P. (1965). "På naturen av allosteriske overganger: en plausibel modell". Journal of Molecular Biology, 12: pp. 88-118.
7. Teijón Rivera, José María; Garrido Pertierra, Amando et al. (2006). Grunnlag for strukturell biokjemi. Madrid: Editorial Tébar.
8. Peruvian University Cayetano Heredia (2017). Regulerende enzymer. Lima, Peru: UPCH. Hentet fra upch.edu.pe.